一篇关于蛋白质或核酸结构的论文得高分。
蛋白质的一级结构
是指多肽链中氨基酸残基的序列，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的顺序决定的，各种氨基酸按照遗传密码的顺序通过肽键连接。
每个蛋白质分子都有自己独特的氨基酸组成和排列顺序，也就是一级结构，决定了其特定的空间结构，也就是说蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级和三级结构。
胰岛素由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链，A链有21个氨基酸残基，B链有30个氨基酸残基。两条链A和B由两个二硫键连接，A链还有另一个分子内二硫键。
蛋白质的二级结构。
二级结构(Secondary structure)是指多肽链借助氢键在一维上呈周期性结构排列的构象，是多肽链的局部空间结构(构象)，主要有α螺旋、β折叠、β旋转等形式。它们是蛋白质高级结构的基本元素。
α-螺旋是蛋白质中最常见、最典型、最丰富的二级结构元素。在α-螺旋中，每个螺旋周期含有3.6个氨基酸残基，残基的侧链向外延伸，同一肽链上每个残基的酰胺氢原子与其后面第四个残基上的羰基氧原子形成氢键。这个氢键大致平行于螺旋轴。多肽链的α-螺旋构象的驱动力是所有肽键上酰胺氢和羰基氧之间形成的分子内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既可以在内部(α-螺旋内)也可以与水分子形成氢键。如果是后者，多肽链呈现出类似变性蛋白的延伸构象。疏水环境对氢键的形成没有影响，因此更有可能促进α-螺旋结构的形成。
β-折叠也是一种重复结构，分为平行和反平行两种，由肽链或肽段之间的氢键维持。它们可以想象成并排折叠的纸条，每一张纸条都可以看作一条肽链，称为β折叠链或β链。肽主链沿着纸条呈锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在链间而不是链内。α碳原子位于折叠线上，由于其四面体性质，连续的酰胺平面以折叠形式排列。应当注意，折叠片上的侧链垂直于折叠片的平面，并且交替地从该平面的上侧和下侧延伸。平行折叠片比反平行折叠片更规则，通常具有较大的结构，而反平行折叠片可以少至两条β链。
β-转折是一种简单的非重复结构。β角第一个残基的C=O和第四个残基的N-H形成一个紧密的环，使得β角成为一个相对稳定的结构，多在蛋白质分子的表面，这里改变多肽链方向的阻力相对较小。β -corner的具体构象在一定程度上取决于其组成氨基酸，其中经常存在脯氨酸、甘氨酸等一些氨基酸。由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H)，可以很好地调节β角其他残基的空间位阻，从而成为立体化学中最合适的氨基酸；而脯氨酸具有重装结构和固定角度，因此在一定程度上强制形成β角，并促进多重自折叠，而这些折叠有助于反平行β折叠的形成。
蛋白质三级结构
三级结构主要是指整个多肽链的总三维结构，由二级结构元素构成，包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何关系以及包括骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。在球状蛋白质中，侧链基团的位置是根据它们的极性排列的。蛋白质特定的空间构象由氢键、离子键、偶极-偶极相互作用和疏水相互作用维持，疏水相互作用是主要作用力。一些蛋白质也包含二硫键。
如果蛋白质分子仅由一条多肽链组成，则三级结构是其最高结构水平。
蛋白质的四级结构
四级结构是指亚基和亚基通过疏水相互作用等二级键组合成有序排列的特定空间结构。具有四级结构的蛋白质中的每个球状蛋白称为一个亚基，通常由一条多肽链组成，有时包含两条以上的多肽链。单独存在时，一般没有生物活性。亚单位有时被称为单体。蛋白质，如核糖核酸酶，只由一个亚基组成，因此没有四级结构，称为单体蛋白质。由两个或多个亚单位组成的蛋白质统称为寡聚蛋白、多聚蛋白或多亚单位蛋白。多聚蛋白可以由单一类型的亚基组成，称为同源多聚蛋白，也可以由几种不同类型的亚基组成，称为异源多聚蛋白。对称寡蛋白分子可视为由两个或两个以上不对称的相同结构成分组成，称为原异构体。在均聚物中，前体是一个亚单元，但在杂聚物中，前体由两个或多个不同的亚单元组成。
蛋白质的四级结构涉及亚基的种类和数量以及每个亚基或预聚物在整个分子中的空间排列，包括亚基之间的接触位点(结构互补)和作用力(主要是非价相互作用)。大多数寡聚蛋白质分子中的亚基数量是偶数，尤其是2和4。个体是奇数，例如，荧光素酶分子含有3个亚单位。亚基的类型一般是一个或两个，少数是两个以上。
稳定四级结构的力量和稳定三级结构的力量没有本质区别。亚基的二聚化伴随着有利的相互作用，包括范瓦利、氢键、离子键和疏水相互作用，以及亚基之间的二硫键。亚基缔合的驱动力主要是疏水相互作用，因为亚基间紧密接触的界面存在极性相互作用和疏水相互作用，相互作用的表面有极性基团和疏水基团的互补排列；亚基结合的特异性由相互作用表面上极性基团之间的氢键和离子键提供。