陈雪梅的教育和科学研究

Hsp90对氧化应激信号转导通路的调节:HSP90是热休克蛋白中重要的分子伴侣，相互作用的底物蛋白是特殊的。HSP90与底物蛋白的顺序性相互作用可能是其保护作用的基础。HSP90可以作为研究氧化应激下不同信号通路的相互作用以及筛选氧化应激适应通路中关键未知信号蛋白分子的有力工具。实时荧光蛋白标记用于监测氧化应激状态，定量蛋白质组学(SILAC)标记质谱用于比较底物蛋白谱的变化。结合生物信息学分析，讨论了不同氧化应激状态下HSP90对细胞网络通路的交叉调控。这将有助于阐明氧化应激的分子机制，为探索相关疾病的机制、治疗和预防奠定理论基础。

代表论文:陈雪梅、康红云、邹飞。微管蛋白和热休克蛋白90在氧化应激预处理中的作用。中国病理生理学杂志。2009;25(1):104-106.

研究主题:

1，氧化应激中热休克蛋白90相互作用的蛋白质谱和信号网络调控(No.30500580)国家自然科学基金2006-2008，25万余额为5万。

2.热休克蛋白90对氧化应激信号转导通路的交叉调控(No.05300465)广东省自然科学基金

3.Hsp90对氧化应激诱导细胞周期停滞相关蛋白的质量控制机制。广东省教科院基金项目(批准号GW2010XX)为6万元。目前可支配资金总额:110000。